Ekstracelularni ATP aktivira ionotropne P2X receptore i metabotropne P2Y receptore i time inicira brojne stanične odgovore. Ekto-ATPaza je enzim koji hidrolizira vanstanični ATP te je stoga bitna u regulaciji aktivacije P2 receptora i održavanju homeostaze. Nukleozid trifosfat difosfohidrolazna obitelj (NTPDaza) uključuje osam različitih članova. NTPDaze1, 2, 3 i 8 su dominantne ektonukleotidaze koje su lokalizirane na površini stanične membrane. Topljive forme humane NTPDaze se sastoje samo od ekstracelularne domene te je primijećena njihova smanjena sposobnost hidrolize nukleotida u usporedbi s NTPDazama koje se nalaze na staničnoj membrani, a koje sadrže dvije transmembranske domene. Za aktivnost NTPDaze zahtijevaju dvovalentne katione, Mg2. ione ili Ca2. ione s optimalnom koncentracijom između 1 i 5 mM te su aktivne u fiziološkom do blago alkalnom pH mediju (7,0-8,5). Svrha ovog istraživanja je bila optimirati metodu za određivanje katalitičke aktivnosti ekto-ATPaze u serumu čovjeka. Za deproteinizaciju u probama uzorka optimalnom se pokazala 3,0 M TCA, a za deproteinizaciju u slijepim probama uzorka optimalnom se pokazala 1,1 M TCA. Također je pokazano da razlika u molaritetu TCA ne utječe na apsorbanciju razriješenih standarda kalijevog dihidrogenfosfata. Katalitička aktivnost ekto-ATPaze je određivana u uzorcima seruma zdravih osoba, pri čemu je mjerena koncentracija oslobođenog fosfata nastalog hidrolizom 3 mM ATP-a, spektrofotometrijski na 620 nm i 830 nm, te je razdioba aktivnosti ispitana Kolmogorov-Smirnovim testom na 620 nm normalna. Na uzorku od 17 zdravih ispitanika ustanovljeno je da srednja vrijednost aktivnosti ektoATPaze iznosi 1,20 } 0,69 ƒĘmol/L/min.