Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom

Korman, Josipa

prikaz prve stranice dokumenta Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom

Preuzmi
PDF 1.57 MB

diplomski rad

Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom

Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, 2018. urn:nbn:hr:163:952762

Korman, Josipa

Sveučilište u Zagrebu
Farmaceutsko-biokemijski fakultet
Zavod za biokemiju i molekularnu biologiju

Citirajte ovaj rad

APA 6th Edition

Korman, J. (2018). Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

MLA 8th Edition

Korman, Josipa. "Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Chicago 17th Edition

Harvard

Korman, J. (2018). 'Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, citirano: 20.04.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Vancouver

Korman J. Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet; 2018 [pristupljeno 20.04.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

IEEE

J. Korman, "Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Farmaceutsko-biokemijski fakultet, Zagreb, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:163:952762

Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.

Podaci o radu

Naslov	Strukturna analiza N-glikanskog profila ukupnih proteina plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom
Naslov (engleski)	Structural analysis of murine plasma N-glycome from DBA/2 strain with HILIC-UPLC-FLR-MS/MS method
Autor	Josipa Korman
Mentor	Olga Gornik (mentor)
Član povjerenstva	Toma Keser (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstva	Ana Mornar Turk (član povjerenstva)
Član povjerenstva	Tamara Pavić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj	Sveučilište u Zagrebu Farmaceutsko-biokemijski fakultet (Zavod za biokemiju i molekularnu biologiju) Zagreb
Datum i država obrane	2018-06-28, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana	BIOMEDICINA I ZDRAVSTVO Farmacija Farmacija
Sažetak	Glikozilacija proteina je složena kotranslacijska i postranslacijska modifikacija posredovana enzimima u kojoj dolazi do kovalentnog vezanja šećernih struktura na proteine. Glikanski dio utječe na svojstva i funkciju glikoproteina. Istraživanjima se sve više utvrđuje povezanost glikana s različitim patofiziološkim stanjima te zbog toga oni postaju predmetom sve brojnijih istraživanja. Budući da se miševi vrlo često koriste kao eksperimentalni model istraživanja humanih bolesti, važno je istražiti razlike u glikozilaciji između humanih i mišjih proteina, te ih uzeti u obzir prilikom odabira životinjskog modela. U ovom radu su analizirani N-glikani plazme miša soja DBA/2 HILIC-UPLC-FLR-MS/MS metodom u pozitivnom ionskom modu. Kao rezultat, prikazan je FLR kromatogram sa asigniranim odgovarajućim glikanskim strukturama na temelju MS/MS spektra i programa GlycoWorkbench 2. Pronađeni su oligomanozni, hibridni i kompleksni glikani, sveukupno 31 različit N-vezani glikan. Analizirani glikani koji sadrže sijalinsku kiselinu, imaju N-glikolilneuraminsku kiselinu, što je važna razlika u odnosu na humane glikane koji sadrže isključivo N-acetilneuraminsku kiselinu.
Sažetak (engleski)	Protein glycosylation is a complex cotranslational and posttranslational enzyme-mediated modification, in which the sugar structures covalently bind to proteins. The glycan part affects the properties and function of glycoproteins. Glycans are being associated with different pathophysiological conditions and therefore become the subject of ever increasing research. Since mice are very often used as an experimental model of human disease research, it is important to investigate the differences in glycosylation between human and mouse proteins and to consider them when deciding between animal models. This Master thesis analyses the plasma N-glycosilation of mice from DBA strain using positive ion mode HILIC-UPLC-FLR-MS/MS method. As a result, the FLR chromatogram is presented with assigned glycan structures obtained from MS/MS spectrum and GlycoWorkbench 2.1 program. Oligomannose, hybrid and complex glycans were found, altogether 31 different N-linked glycan. The analyzed glycans which contain sialic acid have N-glycolylneuraminic acid, which is an important difference compared to human glycans which contain exclusively N-acetylneuramic acid.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezik	hrvatski
URN:NBN	urn:nbn:hr:163:952762
Studijski program	Naziv: Farmacija Vrsta studija: sveučilišni Stupanj studija: integrirani preddiplomski i diplomski Akademski / stručni naziv: magistar/magistra farmacije (mag. pharm.)
Vrsta resursa	Tekst
Način izrade datoteke	Izvorno digitalna
Prava pristupa	Otvoreni pristup
Uvjeti korištenja
Repozitorij	Repozitorij Farmaceutsko-biokemijskog fakulteta Sveučilišta u Zagrebu
Datum i vrijeme pohrane	2019-01-16 08:39:18

Nacionalna i sveučilišna knjižnica u Zagrebu

Dabar