Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida

Leaković, Emerik

prikaz prve stranice dokumenta Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida

Rad nije dostupan

diplomski rad

Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida

Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, 2018. urn:nbn:hr:149:721683

Leaković, Emerik

Sveučilište u Zagrebu
Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije

Zatraži primjerak
dokumenta

Citirajte ovaj rad

APA 6th Edition

Leaković, E. (2018). Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

MLA 8th Edition

Leaković, Emerik. "Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, 2018. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

Chicago 17th Edition

Harvard

Leaković, E. (2018). 'Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, citirano: 07.01.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

Vancouver

Leaković E. Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije; 2018 [pristupljeno 07.01.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

IEEE

E. Leaković, "Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije, Zagreb, 2018. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:149:721683

Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.

Podaci o radu

Naslov	Optimiranje reakcijskih uvjeta enzimatski katalizirane oksidacije α-kloroaldehida
Naslov (engleski)	Optimization of reaction conditions of enzyme-catalyzed α-chloroaldehyde oxidation
Autor	Emerik Leaković
Mentor	Ana Vrsalović Presečki (mentor)
Član povjerenstva	Ana Vrsalović Presečki (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstva	Zvjezdana Findrik Blažević (član povjerenstva)
Član povjerenstva	Dragana Vuk (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj	Sveučilište u Zagrebu Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije Zagreb
Datum i država obrane	2018-02-28, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana	TEHNIČKE ZNANOSTI Kemijsko inženjerstvo Reakcijsko inženjerstvo
Sažetak	Statini su heterogena skupina lijekova koja se primjenjuje za snižavanje razine kolesterola u krvotoku čovjeka s ciljem prevencije kardiovaskularnih bolesti. Statini posjeduju 3,5-dihidroksi kiselinski bočni lanac s dva kiralna središta. Radi velikih zahtijeva kemijske i stereokemijske čistoće, njihova sinteza predstavlja izazov. U ovom radu provedena je biokatalitička oksidacija α-kloroaldehida (laktola) u aktivni kiselinski oblik bočnog lanca statina. Reakcija je katalizirana enzimom aldehid dehidrogenazom (AlDH) uz regeneraciju koenzima NAD+ enzimom NADH oksidazom (NOX). Ispitan je utjecaj različitih pH na aktivnost i stabilnost enzima AlDH i NOX. Kao optimalni uvjet za provedbu spomenute reakcije pokazala se vrijednost pH 8. Enzimi su u optimalnom mediju kinetički okarakterizirani u svim stupnjevima reakcije. Kinetika enzima AlDH u reakciji oksidacije laktola opisana je dvosupstratnom Michaelis-Menteničinom kinetikom s kompetitivnom inhibicijom supstratom (NAD+) i kompetitivnom inhibicijom produktom (NADH). Za kinetiku povratne reakcije pretpostavljeno je da se radi o kinetici drugog reda, a kako bi se procijenio kinetički parametar, provedena je oksidacija laktola bez regeneracije koenzima. Kinetika enzima NOX u reakciji oksidacije NADH opisana je Michaelis-Menteničinom kinetikom s kompetitivnom inhibicijom produktom (NAD+) te je nadograđena nekompetitivnom inhibicijom laktolom. Razvijen je matematički model procesa te je validiran provedbom reakcije u kotlastom reaktoru. Usporedno su provedena tri eksperimenta s različitim početnim koncentracijama koenzima. Proveden je i eksperiment u kojem je kao supstrat poslužio sirovi produkt (nepročišćeni laktol) dvostruke aldolne adicije acetaldehida i kloroacetaldehida katalizirane enzimom 2-deoksiriboza-5-fosfat aldolazom (DERA). Kako bi se mogla pratiti inaktivacija enzima tijekom provedbe eksperimenata, razvijeni su testovi za spektrofotometrijsko određivanje aktivnosti svakog pojedinog enzima. Kao potencijalno bolja metoda regeneracije koenzima, ispitan je postupak s lawsone kinonom umjesto enzima NOX.
Sažetak (engleski)	Statins are heterogeneous group of drugs used for lowering cholesterol level in human bloodstream preventing cardiovascular diseases. Structurally, they possess 3,5-dihydroxy acid side chain with two chiral centers. Synthesis of statine side chains is a challenge due to high demands for chemical and stereochemical purity. In this work a biocatalytical oxidation of α-chloroaldehyde (lactol) was carried out. Reaction is catalyzed by aldehyde dehydrogenase (AlDH) with coenzyme regeneration by NADH oxidase (NOX). The effect of various pH on activity and stability of both enzymes was examined. pH 8 was chosen as the optimal for the implementation of investigated reaction. Enzymes were kinetically characterized in all steps of the investigated reactions. Kinetics of AlDH in reaction of lactol oxidation was described by double-substrate Michaelis-Menten model with competitive inhibition by substrate (NAD+) and with competitive inhibition by product (NADH). Kinetics of the reverse reaction was assumed to be of the second order and to assess kinetic constant, lactol oxidation without coenzyme regeneration was performed. In reaction of coenzyme regeneration the kinetics of NOX was described by Michaelis-Menten model with competitive inhibition by product (NAD+) and was upgraded by non-competitive lactol inhibition. Mathematical model of the process was developed and was validated by carrying out the reaction in a batch reactor. Three parallel experiments with different initial coenzyme concentrations were conducted. Oxidation of lactol was also carried out with the crude product (lactol) using reaction mixture from double aldol addition of acetaldehyde and chloroacetaldehyde catalyzed by 2-deoxyribose-5-phosphate aldoase (DERA). In order to monitor enzyme inactivation during the experiments, tests for spectrophotometric AlDH and NOX activity determination were developed. As potential alternative for enzyme regeneration, procedure with lawsone quinone instead NOX was investigated.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezik	hrvatski
URN:NBN	urn:nbn:hr:149:721683
Projekt	Šifra: 635595 Naziv: Sustainable industrial processes based on a C-C bond-forming enzyme platform Kratica: CARBAZYMES Voditelj: Zvjezdana Findrik Blažević Pravna nadležnost: eu Financijer: EC Linija financiranja: H2020
Studijski program	Naziv: Primijenjena kemija; smjerovi: Kemija u zaštiti okoliša i izvori energije, Specifični materijali i napredne tehnologije, Primijenjena organska kemija Smjer: Specifični materijali i napredne tehnologije Vrsta studija: sveučilišni Stupanj studija: diplomski Akademski / stručni naziv: magistar/magistra primijenjene kemije (mag. appl. chem.)
Vrsta resursa	Tekst
Način izrade datoteke	Izvorno digitalna
Prava pristupa	Zatvoreni pristup
Uvjeti korištenja
Repozitorij	Repozitorij Fakulteta kemijskog inženjerstva i tehnologije Sveučilišta u Zagrebu
Datum i vrijeme pohrane	2020-05-07 12:25:45