prikaz prve stranice dokumenta Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori
  Preuzmi
PDF 4.58 MB
diplomski rad
Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. urn:nbn:hr:217:106313
Švorinić, Andrea
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Biološki odsjek

Citirajte ovaj rad

Švorinić, A. (2017). Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori (Diplomski rad). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

Švorinić, Andrea. "Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

Švorinić, Andrea. "Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori." Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2017. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

Švorinić, A. (2017). 'Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori', Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 10.02.2025., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

Švorinić A. Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori [Diplomski rad]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2017 [pristupljeno 10.02.2025.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

A. Švorinić, "Pojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori", Diplomski rad, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2017. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:106313
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovPojačana ekspresija te pročišćavanje proteina CrdB i određivanje uvjeta kristalizacije proteina HP1026 bakterije Helicobacter pylori
Naslov (engleski)Overexpression and purification of CrdB protein and determination of crystallization conditions for HP1026 protein from bacterium Helicobacter pylori
AutorAndrea Švorinić
MentorDubravka Matković-Čalogović (mentor)
Član povjerenstvaDubravka Matković-Čalogović (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaNataša Bauer (član povjerenstva)
Član povjerenstvaSunčica Bosak (član povjerenstva)
Član povjerenstvaKristian Vlahoviček (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Biološki odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2017-09-25, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Biologija
Sažetak
Gram-negativna patogena bakterija Helicobacter pylori kolonizira stijenke želuca preko polovine ljudske populacije. Dugoročna infekcija gotovo uvijek dovodi do razvoja kroničnog gastritisa, a u pojedinim slučajevima i do težih oboljenja poput adenokarcinoma želuca te limfoma mukoznog tkiva. U sklopu ovog rada istražena su dva proteina važna za preživljavanje i infektivni potencijal bakterije H. pylori. Protein CrdB identificiran je kao potencijalni sudionik u održavanju homeostaze iona bakra. Pretpostavlja se da se radi o proteinu vanjske membrane koji omogućuje izbacivanje iona bakra iz stanice, međutim struktura i funkcija ovog proteina još uvijek su neistražene. U ovom je diplomskom radu protein CrdB uspješno proizveden u obliku fuzijskog proteina SUMO-CrdB primjenom tehnologije rekombinantne DNA i prekomjernom ekspresijom u bakteriji Escherichia coli. Osmišljena je strategija pročišćavanja fuzijskog proteina SUMO-CrdB, te analizirana njegova sekundarna struktura. Pokazano je da među motivima sekundarne strukture prevladavaju β-ploče i β-okreti. Protein HP1026 je ATPaza čiji se gen nalazi pod kontrolom jednog od triju promotora toplinskog šoka bakterije H. pylori. U ovom su radu istraženi uvjeti kristalizacije proteina HP1026. Ispitivanjem različitih otopina precipitanata pronađeni su uvjeti u kojima nastaju mikrokristali proteina HP1026, stabilni kroz dulje vrijeme.
Sažetak (engleski)
The bacterial pathogen Helicobacter pylori colonizes human gastric mucosa of over half of the world's population. Chronic H. pylori infection is associated with development of severe gastrointestinal diseases such as chronic gastritis, invasive adenocarcinoma and lymphoma of mucosa-associated lymphoid tissue. This thesis involves investigation of two proteins important for survival of H. pylori within the hostile environment of the human gastrointestinal tract. CrdB protein is a putative outer membrane efflux protein, potentially involved in maintaining copper ion homeostasis. Within this study, CrdB protein was produced as a fusion protein SUMO-CrdB by using recombinant DNA technology and overexpressed in the host bacterium Escherichia coli. A successful protein purification protocol was established. Circular dichroism was used for secondary structure determination. The analysis of circular dichroism data showed that the fusion protein SUMO-CrdB predominantly consists of β-sheets and β-turns. HP1026 is an ATPase with an interesting gene location under the control of one of the heat shock promoters. The second aim of this study was to determine crystallization conditions for HP1026 protein. Stable microcrystals were obtained after scanning a range of conditions.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:106313
Studijski programNaziv: Molekularna biologija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra molekularne biologije (mag. biol. mol.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
RepozitorijRepozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta
Datum i vrijeme pohrane2017-10-20 11:51:52

(©) Nacionalna i sveučilišna knjižnica u Zagrebu 2015. Sva prava pridržana. | Hrvatske bratske zajednice 4 p.p. 550, 10000 Zagreb, Hrvatska Tel. ++ 385 1 616-4040
OIB: 84838770814 | IBAN: HR66 2340 0091 1000 1008 1, Porezni broj (PDV identifikacijski broj) - VAT Number: HR84838770814
Prijava u repozitorij