Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1

Perić, Martina

prikaz prve stranice dokumenta Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1

Pristup korisnicima matične ustanove

diplomski rad

Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1

Split: Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2016. urn:nbn:hr:166:469247

Perić, Martina

Sveučilište u Splitu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Odjel za fiziku

Citirajte ovaj rad

APA 6th Edition

Perić, M. (2016). Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1 (Diplomski rad). Split: Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

MLA 8th Edition

Perić, Martina. "Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1." Diplomski rad, Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2016. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

Chicago 17th Edition

Harvard

Perić, M. (2016). 'Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1', Diplomski rad, Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 15.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

Vancouver

Perić M. Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1 [Diplomski rad]. Split: Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2016 [pristupljeno 15.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

IEEE

M. Perić, "Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1", Diplomski rad, Sveučilište u Splitu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Split, 2016. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:166:469247

Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.

Podaci o radu

Naslov	Chaperones and metabolism in Saccharomyces cerevisiae: molecular docking of Hsp90 with Snf1 and Tor1
Naslov (hrvatski)	Šaperoni i metabolizam u pupajućem kvascu, Saccharomyces cerevisiae: modeliranje interakcije Hsp90 sa Snf1 i Tor1
Autor	Martina Perić
Mentor	Paško Županović (mentor)
Član povjerenstva	Paško Županović (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstva	Anita Kriško (član povjerenstva)
Član povjerenstva	Jasna Puizina (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj	Sveučilište u Splitu Prirodoslovno-matematički fakultet (Odjel za fiziku) Split
Datum i država obrane	2016-09-16, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana	PRIRODNE ZNANOSTI Fizika
Sažetak	Aging is characterized by a progressive loss of physiological integrity and involves genetic pathways and biochemical processes that are conserved in evolution. The nine hallmarks of aging are not perceived as isolated phenomena but rather interconnected events, together building a complex regulatory network of signaling pathways. One of the most manageable and widely used models of cellular aging is the budding yeast (Saccharomyces cerevisiae). Communication between proteostasis and metabolic activity, in yeast as a model system, is in the spotlight of this thesis via the study of interactions between Hsp90, the main actor of protein maintenance, and Snf1 and Tor1, some of the main regulators of metabolic activity. Structural analysis of Hsp90, α subunit Snf1 of heterotrimeric complex SNF1 and Tor1 protein known to be involved in Saccharomyces cerevisiae metabolism was performed in silico by using dedicated programs. Combining experimentally obtained structures together with the modeling of protein-protein interactions known as docking, allowed us to build models of two protein complexes from the known structure of its constituents. Binding sites on Snf1 and Tor1 for protein-protein interaction with Hsp90 were predicted and described using softwares: Fpocket for protein cavity detection, ClusPro for protein-protein docking and visualization tools (PyMOL, Jmol and Bioblender).
Sažetak (hrvatski)	Starenje je okarakterizirano progresivnim gubitkom fiziološkog integriteta i uključuje genetske puteve i biokemijske procese koji su evolucijski visoko konzervirani. Devet obilježja starenja se ne mogu percipirati kao izolirani fenomeni već radije kao međusobno povezani događaji koji zajedno grade kompleksnu regulatornu mrežu signalnih putova u organizmima. Pupajući kvasac (Saccharomyces cerevisiae) jedan je od najjednostavnijih i najčešće korištenih modela staničnog starenja. Komunikacija između proteostaze i metaboličke aktivnosti stanice kvasca je u srži ovog diplomskog rada. Strukturne analize proteina uključenih u očuvanje proteostaze i metabolizma kod S. cerevisiae, Hsp90, α podjedinice Snf1 heterotrimera SNF1 i Tor1, provedene su in silico pristupom. Kombinirajući eksperimentalno dobivene tercijarne strukture proteina s molekularnim modeliranjem protein-protein interakcija dobiven je model biomolekularnih kompleksa od interesa: Hsp90-Snf1 and Hsp90-Tor1. Vezna mjesta između gradivnih proteina u pojedinom kompleksu su predviđena i opisana uz pomoć računalnih programa i alata za vizualizaciju: Fpocket za identifikaciju potencijalnih veznih mjesta u proteinu, ClusPro za modeliranje protein-protein interakcije te alati za vizualizaciju proteinskih struktura (PyMOL, Jmol i Bioblender).
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezik	engleski
URN:NBN	urn:nbn:hr:166:469247
Studijski program	Naziv: Fizika; smjerovi: Nastavnički, Astrofizika, Biofizika, Fizika okoliša, Računarska fizika Smjer: Biofizika Vrsta studija: sveučilišni Stupanj studija: diplomski Akademski / stručni naziv: magistar/magistra fizike (mag. phys.)
Vrsta resursa	Tekst
Način izrade datoteke	Izvorno digitalna
Prava pristupa	Pristup korisnicima matične ustanove
Uvjeti korištenja
Repozitorij	repozitorij.pmfst.unist.hr
Datum i vrijeme pohrane	2017-07-07 15:46:48